Разные полезности

Азот 1772 Д. Резерфорд
Актиний 1899 А. Дебьерн
Алюминий 1825 X. Эрстед
Аргон 1894 У. Рамзай, Дж. Рэлей
Барий 1774 К. Шееле, Ю. Ган
Бериллий 1798 Л. Воклен
Бор 1808 Ж. Гей-Люссак, Л. Тенар
Бром 1826 А. Балар
Ванадий 1830 Н. Сефстрём
Висмут Получен в средние века
Водород 1766 Г. Кавендиш
Вольфрам 1781 К. Шееле
Гадолиний 1886 П. Лекок де Буабодран
Галлий 1875 П. Лекок де Буабодран
Гафний 1923 Д. Костер, Д. Хевеши
Гелий 1895 У. Рамзай, У. Крукс
Германий 1886 К. Винклер
Гольмий 1879 П. Клеве
Диспрозий 1886 П. Лекок де Буабодран
Европий 1901 Э. Демарсе
Железо Известно с древности
Золото Известно с древности
Индий 1863 Ф. Рейх, Т. Рихтер
Иод 1811 Б. Куртуа
Иридий 1804 С. Теннант
Иттербий 1878 Ж. Мариньяк
Иттрий 1794 Ю. Гадолин
Кадмий 1817 Ф. Штромейер
Калий 1807 Г.Дэви
Кальций 1808 Г.Дэви
Кислород 1774 Дж. Пристли, К. Шееле
Кобальт 1735 Г. Брандт
Кремний 1823 И. Берцелиус
Криптон 1898 У. Рамзай, М. Траверс
Ксенон 1898 У. Рамзай, М. Траверс
Лантан 1839 К. Мосандер
Литий 1817 Ю. Арфведсон
Лютеций 1907 Ж. Урбен
Магний 1808 Г.Дэви
Марганец 1774 К. Шееле, Ю. Ган
Медь Известна с древности
Молибден 1778 К. Шееле Мышьяк Получен в средние века
Натрий 1807 Г.Дэви
Неодим 1885 К. Ауэр фон Вельсбах
Неон 1898 У. Рамзай, М. Траверс
Никель 1751 А. Кронстедт
Ниобий 1801 Ч. Хатчет
Олово Известно с древности
Осмий 1804 С. Теннант
Палладий 1803 У. Волластон
Платина 1748 А. де Уллоа
Полоний 1898 П. Кюри, М. Склодовская-Кюри
Празеодим 1885 К. Ауэр фон Вельсбах
Протактиний 1918 О. Ган, Л. Мейтнер; Ф. Содди, Дж. Кранстон
Радий 1898 П. Кюри, М. Склодовская-Кюри, Г. Бемон
Радон 1899 Р. Оуэне, Э. Резерфорд
Рений 1927 И. Ноддак (Такке), В. Ноддак
Родий 1804 У. Волластон
Ртуть Известна с древности
Рубидий 1861 Р. Бунзен, Г. Кирхгоф
Рутений 1844 К.К. Клаус
Самарий 1879 П. Лекок де Буабодран
Свинец Известен с древности
Селен 1817 Й. Берцелиус
Сера Известна с древности
Серебро Известно с древности
Скандий 1879 Л. Нильсон
Стронций 1790 А. Крофорд
Сурьма Получена в средние века
Таллий 1861 У. Крукс
Тантал 1802 А. Экеберг
Теллур 1782 Ф. Мюллер фон Рейхенштейн
Тербий 1843 К. Мосандер
Титан 1795 М. Клапрот
Торий 1828 И. Берцелиус
Тулий 1879 П. Клеве
Углерод Известен с древности
Уран 1789 М. Клапрот
Фосфор 1669 X. Бранд
Фтор 1771 К. Шееле
Хлор 1774 К. Шееле
Хром 1797 Л. Воклен
Цезий 1861 Р. Бунзен, Г. Кирхгоф
Церий 1803 И. Берцелиус, В. Хизингер; М. Клапрот
Цинк Получен в средние века
Цирконий 1789 М. Клапрот
Эрбий 1843 К. Мосандер
Это так мелочь,но полезная...

А вот кстати тоже интересная вещь:
Учение о скорости химических реакции в организме и факторах, влияющих на нее, называется химической кинетикой. В химической кинетике скорость реакции определяется как изменение концентрации реагирующих веществ, происходящее в единицу времени.

Скорость реакции зависит от строения молекул реагирующих веществ, их концентрации, температуры, давления, наличия катализаторов и некоторых других факторов.

Реакция становится возможной только при столкновениях молекул. Чем больше молекул в единице объема, тем чаще они сталкиваются друг с другом, тем быстрее преобразуются. Однако, не каждое столкновение реагирующих молекул приводит к их изменению. Чтобы реакция началась, молекулы должны обладать определенным запасом энергии, необходимым для преодоления энергетического барьера, который создается межмолекулярными силами отталкивания и внутримолекулярными силами сцепления (прочностью химических связей). Особенно много энергии нужно для разрыва ковалентных связей, преобладающих в молекулах органических веществ. Когда энергетический барьер преодолен и реакция началась, в ходе ее может выделиться значительно больше энергии, чем затрачено на начало процесса. Изменения энергии, происходящее в ходе химических реакций может быть изображено графически (Рис.1). Количество энергии, необходимое грамм-молекуле реагирующего вещества для вступления в реакцию, называется энергией активации и рассчитывается в кДж/моль.

Я не ошибся?Хотя я вроде не ошибаюсь,но всякое может там быть,редко,но оплошность мелкая...проверь и исправь.

как ни странно ошибок нет.
БЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным
составом и строением молекул.
Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.
Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют
в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы,
покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого
газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая
остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из
растворимых солей, находящихся в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их
базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)
могут синтезироваться непосредственно животными организмами.
Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с
количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу
аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов,
ре скорость и направление химических реакций в организме. В
комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи
наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляю
мышечное сокращение.
В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные
пептидными (теория рус биохимика А.Я.Данилевского).
Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или
тысячи аминокислотных звеньев.
Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.
2. Качественные реакции на белок:
n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в
щелочной среде (дают все белки),
n ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии
концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием
аммиака (дают не все белки),
n выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца
(II), гидроксида натрия и нагревании.
3. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с
образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В
настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1]
a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин,
рибонуклеаза и др.
Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству
искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому
А.Н.Несмеянову.
Роль белков в организме.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены
сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых
молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок,
роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более
половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки
актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших
организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие
нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных
внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная
кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген
- питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в
частности кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные
функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и
переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин,
переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя
еще один транспортный белок - миоглобин.
Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят
ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок
молока, зеин - белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен
веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными
аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является
инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная
роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует
синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из
углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной
функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции,
связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при
отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой
белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.
Оним из важных и интересных в химическом отношении гормонов являетс
вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровеное давление.
Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:
про - лиз - гли(NH2)
|
цис - асп(NH2)
/ \
S глу(NH2)
| |
S фенилаланин
\ /
цис - тир
Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе -
тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат
в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.
Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки,
названная иммунологией.
В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной
функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие
ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с
этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью
или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и
хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто
они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых
является углевод.
Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию
нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много
фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди
них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные
процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).
Биологические катализаторы.
В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в
организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких
условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают
быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но
те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированом от
воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого
переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря
присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.
Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех
клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. О
ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в Петербурге
К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид
крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар
на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в
ферментологии. Хотя на практике применеие ферментативных процессов было
известно с незапямятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).
В разных изданиях примняются два понятия : "ферменты" и "энзимы". Эти
названия эдентичны. Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы.
Первое слово переводится как "закваска", второе - "в дрожжах".
Долгое время не представляли, что же происходит в дрожжах, какая сила,
присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более
простые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи -
это скопление большого количества микрорганизмов, которые используют сахар в
качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая
дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же
время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в
живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в
составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом
различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты
неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они
"организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне
клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и
"неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и
матермализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились.
Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов
определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие
фермента. Химики во главе с Ю. Лбихом развивали чисто химическую теорию
брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования
клетки.
В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая
их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою
способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер
получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10 Па.
Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и
оксида углерода (IV):
фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2
Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых
положили конец виталистическим представления в теории биологического
катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.
В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено
около 2 тыс. ферментов.
Свойства ферментов.
Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких
теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны
катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов
имеет большое практическое значение.
Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая
чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками,
то для большенства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и
потере активности. При увелечении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-
3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций
замедляется до минимума.
Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и
клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами
являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм
ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался
сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок
"переваривал" сам себя.
Классификация ферментов.
----------------------------------------
На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны
классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента
обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое
воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует
гидролиз аргинина и т.д.)
По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
реакции, например каталаза:
2H2O2-->O2+2H2O
2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.
3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем
присоединения молекул воды, например фосфатаза:
OH
/
R - O - P = O + H2O --> ROH + H3PO4
\
OH
4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без
присоединения воды, негидролитическим путем.
Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:
O O
// /
CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C
|| \ \
O OH H
5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой:
глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат
6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Ферментология - молодая и преспективная наука, отделившаяся от биологии и
химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею
всерьез.
тут то я уж точно не ошиблась.проверка не нужна.

Как избавиться от пищевой аллергии?
Аллергия пищевая — аллергическая реакция на действие пищевых аллергенов, может возникнуть при употреблении цельного молока, яичного белка, рыбы (судак, треска и др.), раков, крабов, злаков, бобовых, земляники, орехов, цитрусовых, шоколада и других продуктов.
Аллергическая реакция появляется каждый раз после приема пищевого аллергена, причем выраженность реакции зависит от концентрации антител в крови человека.

При пищевой аллергии появляются признаки поражения желудочно-кишечного тракта (нарушения моторной и секреторной функции).
Может возникнуть общая реакция (повышение температуры, падение артериального давления, изменения со стороны крови). Изолированные проявления пищевой аллергии — крапивница, отек Квинке, бронхит, кожный зуд, экзема и др.
Некоторые люди имеют склонность реагировать на мир вокруг них: на пыльцу, сорняки и деревья, животных, растения и даже на пищу, которую они едят.

Такой вид аллергии может проявиться в виде поражений кожи (крапивница, отеки или сыпь), носа и носовых пазух (жидкие выделения из носа, слезы в глазах, заложенность носа), желудочно-кишечного тракта (спазмы, понос или запор), скелетно-мышечной системы (боли в суставах и ограничение их подвижности) или головы (головная боль, депрессия, возбудимость, сонливость, бессонница или раздражительность).

Проявления могут быть разными, но причина всего этого одна — в такое состояние вас приводит что-то из того, что вы едите или пьете. Некоторые пищевые аллергены весьма очевидны: вы поели клубники и покрылись сыпью. Причина на поверхности. Но чаще всего требуется длительное время, чтобы докопаться до причины аллергии, потому что большинство продуктов, которые мы едим, состоят из большого числа ингредиентов, каждый из которых может вызвать аллергический синдром.
Вам следует обратиться за помощью к специалисту-аллергологу, чтобы он поставил необходимые пробы, которые помогут сузить диапазон поиска безопасных вариантов питания. Чтобы найти вредные для вас продукты, нужны систематические проверки: как минимум на три-четыре недели следует полностью исключить из рациона подозреваемый продукт и все, во что он входит как составная часть. В течение этого срока симптомы аллергии должны исчезнуть.
Вроде того...Хотя это не до конца проверенный способ. Ну от аллергии помогает.

ХИМИЧЕСКАЯ ТЕРМОДИНАМИКА, рассматривает взаимосвязи между работой и энергией применительно к химическим превращениям. Поскольку химическое превращение обычно сопровождается высвобождением или поглощением определенного количества теплоты, оно, как и другие явления природы (в том числе электрические и магнитные), сопровождающиеся тепловыми эффектами, подчиняется фундаментальным принципам (началам) термодинамики. Химическая термодинамика определяет, в первую очередь, условия (такие, как температура и давление) протекания химических реакций и равновесных состояний, которых они достигают. Анализ тепловых явлений базируется на трех фундаментальных принципах, подтвержденных данными многочисленных наблюдений.
Первое начало термодинамики. Первое начало термодинамики по существу выражает закон сохранения энергии. Для системы, окруженной замкнутой границей, через которую не происходит переноса вещества, справедливо соотношение

где U1 и U2 – энергии системы в состояниях 1 и 2; Q – теплота, полученная от внешних источников; W – работа, совершенная системой над внешними телами в процессе, посредством которого система переходит из состояния 1 в состояние 2. Если процесс – химическая реакция, то обычно ее проводят в таких условиях, чтобы можно было отделить энергию химического превращения от энергии, связанной с одновременными изменениями температуры или давления. Поэтому энергию (теплоту) химической реакции обычно определяют в условиях, в которых продукты находятся при тех же температуре и давлении, что и реагенты. Энергия химической реакции тогда определяется теплотой Q, полученной от окружающей cреды или переданной ей. Измерение Q может быть проведено с помощью калориметра подходящего типа. Реакцию можно было бы провести, например, в металлическом сосуде, погруженном в теплоизолированный объем воды, изменение температуры которой (обычно на несколько градусов) соответствует теплоте реакции. Для количественных измерений калориметр обычно градуируют с помощью независимого электронагревателя или проведения в сосуде химической реакции, теплота которой известна.

Медленные реакции особенно трудны для калориметрических измерений, поскольку нужны сложные меры предосторожности для защиты калориметра от теплообмена с окружающей средой. Так называемый адиабатический калориметр целиком погружается в изотермическую оболочку с независимым нагревом, температура которой во время опыта поддерживается как можно более близкой к температуре внутри калориметра. Реакции, высвобождающие теплоту (отрицательная Q в уравнении (1)), называются экзотермическими, а реакции, в процессе которых теплота поглощается, – эндотермическими.

Как показывает уравнение (1), внутренняя энергия реагирующей системы определяется не только количеством высвобожденной или поглощенной теплоты. Она также зависит от того, сколько энергии система затрачивает или приобретает посредством произведенной работы. При постоянном давлении p полная работа, совершенная системой, описывается выражением p (V2 – V1) +We, где первый член – работа расширения, связанная с изменением объема от V1 до V2 , а We – дополнительная, или т.н. «полезная», работа, совершенная системой помимо работы расширения. Если работа совершается над системой, то оба члена имеют отрицательный знак. Поэтому уравнение (1) можно преобразовать к виду

Вводят вспомогательную меру энергии системы Н, определяемую общим соотношением

Если давление постоянно (обычно в качестве стандартного берется давление 1 атм), то изменение функции Н, называемой энтальпией системы, отличается от изменения ее внутренней энергии на величину работы расширения:

За исключением газофазных систем, это отличие пренебрежимо мало по сравнению с типичными тепловыми эффектами реакций. Однако для общего случая из формулы (2) следует, что теплота Q , измеренная при постоянном давлении и We = 0 (обычное условие протекания химической реакции, если она не происходит, например, в аккумуляторе или гальваническом элементе), равна изменению энтальпии системы:

В любом случае, поскольку разность H2 - H1, как и U2 - U1 , определяется, согласно первому началу термодинамики, исключительно начальным и конечным состояниями системы и не зависит от способа перехода из начального состояния в конечное, суммарное количество теплоты, поглощенное в процессе химического превращения при постоянных температуре и давлении (при We = 0), зависит только от исходных реагентов и конечных продуктов и не зависит от того, через какие промежуточные стадии протекает реакция.

Этот вывод был сделан Г.И.Гессом в 1840 на основе экспериментальных фактов еще до классических опытов Джоуля, продемонстрировавших эквивалентность теплоты и других форм энергии. Гесс показал, что теплота реакции, протекающей через несколько последовательных стадий, равна алгебраической сумме теплот отдельных промежуточных реакций. Закон Гесса, как отметил Г.Гельмгольц в 1847, служит прямым экспериментальным подтверждением применимости закона сохранения энергии к энергетике химических реакций. В пределах ограничений, налагаемых уравнением (5), этот закон был многократно подтвержден многочисленными дальнейшими исследованиями.

Термохимические уравнения. Теплота, высвобождаемая или поглощаемая конкретной химической реакцией, пропорциональна степени превращения реагентов, определяемой по количеству любого из расходуемых либо образующихся продуктов. Изменение внутренней энергии или энтальпии реагирующей системы определяют по химическому уравнению реакции. Например, сгорание смеси газообразных метана и кислорода описывается термохимическим уравнением

Здесь буквы в скобках обозначают агрегатные состояния веществ (газ или жидкость). Символом DH° обозначается изменение энтальпии в химическом превращении при стандартных давлении 1 атм и температуре 298 K (25° С) (знак градуса в верхнем индексе H указывает, что данная величина относится к веществам в стандартных состояниях (при p = 1 атм и T = 298 K)). Химическая формула каждого вещества в таком уравнении обозначает вполне определенное количество вещества, а именно его молекулярную массу, выраженную в граммах. Молекулярная масса получается сложением атомных масс всех элементов, входящих в формулу, с коэффициентами, равными числу атомов данного элемента в молекуле. Молекулярная масса метана равна 16,042, и, согласно предыдущему уравнению, при сгорании 16,042 г (1 моля) метана получаются продукты, энтальпия которых на 212,798 ккал меньше энтальпии реагентов. В соответствии с уравнением (5) такое количество теплоты высвобождается, когда 1 моль метана сгорает в кислороде при постоянном давлении 1 атм. Соответствующее уменьшение внутренней энергии системы в ходе реакции составляет 211,615 ккал. Разница между DH° и DU° равна -1,183 ккал и представляет работу p (V2 - V1), совершаемую, когда 3 моля газообразных реагентов сжимаются при давлении 1 атм до 1 моля газообразного диоксида углерода и 2 молей жидкой воды.
Далее(позже) я напишу про Стандартную теплоту образования, второе и третье начало термодинамики.